Informationen zur Glykosylierung / Glycosilierung

Wenn die Wissenschaftler "Spätpassierer"-Fibroblasten (Bindegewebszellen) in ein carnosinhaltiges Medium übertrugen, dann zeigten diese eine verjüngte Erscheinung und häufig eine erhöhte Fähigkeit zur Teilung. Sie wuchsen wieder in ihren ursprünglichen Anordnungen junger Fibroblasten und zeigten ein einheitliches Erscheinungsbild. Wurden die Fibroblasten jedoch in das carnosinlose Medium zurückgesetzt, dann zeigten sich alsbald wieder die Zeichen des Alterns.

Zu den wichtigsten Proteinveränderungen des Alterns zählen die Oxidation sowie die Wechselwirkung mit Zuckern ("Glykosylierung") oder Aldehyden. Zur Glykosylierung kommt es, wenn Proteine mit Zuckern reagieren. Die Glykosylierung (Verzuckerung von Eiweißmolekülen) mit Entstehung von Proteinkreuzverbindungen ("Cross Links") kann zur Bildung von AGE ("advanced glycosylated end products" - d.h. unumkehrbare Eiweiß-Zucker-Verbindungen) führen.

Carnosin verhindert die Bildung von verzuckerten Proteinen. Es besitzt darüber hinaus die Fähigkeit, bereits glykosylierte Proteine an der Weiterreaktion zu AGE zu hindern. AGE wirkt nämlich schädlich durch das Aussenden fehlerhafter zellulärer Signale und durch die Zunahme an freien Radikalen. Carnosin fungiert somit als eine Art natürlicher Schutz vor Glykosylierungsprozessen.

In Anwesenheit von Carnosin kommt es nach wissenschaftlichen Studien viel weniger häufig zu unerwünschten Glykosylierungen. Eine Vielzahl von Untersuchungen mit breitgefächerten experimentellen Modellen demonstrieren, dass Carnosin die Proteinglykosylierung und die AGE-Bildung verhindert. Durch die strukturelle Ähnlichkeit mit den Glykosylierungagentien die die Proteine angreifen, wird Carnosin gern als "ausgewählter Erlöser" gesehen.

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